В виде каких простых соединений всасываются белки

Вход Регистрация. Поиск по сайту.

Белки, жиры, углеводы. Справка

Глава IV. Важный критерий пищевой ценности белков — доступность аминокислот. Аминокислоты большинства животных белков полностью высвобождаются в процессе пищеварения. Исключение составляют белки опорных тканей коллаген и эластин. Белки растительного происхождения перевариваются в организме плотоядных плохо, так как содержат много волокон и иногда ингибиторы протеаз соя, горох.

У жвачных растительные белки перевариваются под действием ферментов микрофлоры рубца. Существенный критерий ценности пищевого белка — аминокислотный состав. Чем больше содержится незаменимых аминокислот, тем полезнее данный белок для организма. В ротовой полости не происходит. В желудке главные клетки слизистой оболочки секретируют пепсиноген — предшественник протеолитического фермента пепсина. В результате аутокатализа в кислой среде желудочного сока фермент активируется.

Соляная кислота поддерживает рН в пределах 1,,0. Это оптимальные условия для активной работы фермента. В кислой среде белки корма подвергаются денатурации, что делает их более доступными ферментативному протеолизу. Пепсин быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованые ароматическими аминокислотами и медленно связи между лейцином и дикарбоновыми аминокислотами.

В тонком отделе кишечника происходит дальнейший гидролиз пептидов до аминокислот. Туда поступает панкреатический сок с рН 7,,2. Он содержит неактивные предшественники протеаз: трипсиноген , химотрипсиноген , прокарбоксипептидазу , проэластазу. Слизистой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза , который активирует трипсиноген до трипсина, а последний уже все остальные ферменты. Протеолитические ферменты содержатся также в клетках слизистой кишечника, поэтому гидролиз небольших пептидов происходит после их всасывания.

Конечный результат действия ферментов желудка и кишечника — расщепление почти всей массы пищевых белков до свободных аминокислот. Всасывание аминокислот происходит в тонком отделе кишечника. Это активный процесс и требует затраты энергии. Основной механизм транспорта — гамма-глутамильный цикл. В нем участвует 6 ферментов и трипептид глутатион глутамилцистеинилглицин.

Ключевой фермент — гамма-глутамилтрансфераза. Аминокислоты попадают в портальный кровоток — в печень и в общий кровоток. Печень и почки поглощают аминокислоты интенсивно, мозг избирательно поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин, тирозин.

В толстом отделе кишечника не всосавшиеся по каким-либо причинам недостаток или низкая активность протеолитических фрементов, нарушение процессов транспорта АК пептиды и АК подвергаются процессам гниения. Эти вещества всасываются в кровь и поступают в печень, где подвергаются конъюгации с глюкуроновой кислотой и другим процессам обезвреживания см. Затем они выводятся из организма с мочой. Под действием ферментов микрофлоры рубца белки гидролизуются до АК, которые могут использоваться двумя путями:.

Вновь образовавшаяся микрофлора поступает в сычуг и далее подвергается действию ферментов как и у моногастричных животных. Сбраживание АК завершается образованием летучих жирных кислот ЛЖК: молочной, масляной, уксусной, пропионовой и аммиака. Данные продукты в свою очередь идут:. Ряд аминокислот в клетках подвергается химической модификации:.

Они очень специфичны и малоактивны. Единственный высокоактивный фермент работает в печени и мозге — это глутаматдегидрогеназа ГДГ. Он катализирует превращение глутаминовой кислоты в альфа-кетоглутаровую ;. Происходит обмен аминогруппы на кетогруппу между амино- и кетокислотой. Глутаминовая кислота взаимодействует с пировиноградной , при этом образуется альфа-кетоглутаровая кислота и аланин ;. Катализируют реакцию декарбоксилазы.

В тканях этим процессам подвергаются в основном гистидин, тирозин, глутаминовая кислота. Из них образуются гистамин, тирамин, гамма-аминомаслянная кислота. Гистамин - продукт декарбоксилирования гистидина. Накапливается в тучных клетках. В слизистой желудка активирует синтез пепсина и соляной кислоты.

Является одним из медиаторов воспаления. Серотонин образуется из триптофана преимущественно в нейронах гипоталамуса и стволе мозга. Является медиатором этих нейронов. Разрушается под действием моноаминоксидазы обычно в печени. Дофамин — производное тирозина. Он является медиатором проведения нервного импульса, а также предшественником меланина, норадреналина и адреналина. Процессы гниения в тонком отделе кишечника происходят также под действием декарбоксилаз.

Если незаменимые АК должны в обязательном порядке поступать в организм с пищей, то заменимые АК могут в случае их дефицита синтезироваться одна из другой. Исходными соединениями для их биосинтеза являются компоненты гликолитической цепи и ЦТК. Добавление аминогруппы чаще осуществляется при участии глутаматдегидрогеназы.

Аланин из пирувата, аспарагин — из фумарата, глутамин из - альфа-кетоглутарата, из него также пролин, орнитин и аргинин, серин и глицин - из 3-фосфоглицерата. Аспартат может также образовываться из оксалоацетата с использованием в качестве донора аминогруппы от глутамата Ф: АсАт. Аланин при участии фермента АлАт из пирувата аминогруппа также от глутамата. Ряд других АК могут синтезироваться в организме, но по более сложным механизмам.

Пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды. Пуриновый скелет образуется в ходе нескольких реакций из аспартата, формила, глутамина, глицина и СО 2. Пиримидиновый скелет из глутамина, аспарагиновой кислоты и СО 2.

Катаболизм пуриновых нуклеотидов завершается образованием мочевой кислоты. Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов — аланином и аминомасляной кислотой. Предшественники гема — сукцинил КоА и глицин. Из них образуется аминолевулиновая кислота Е : аминолевулитат-синтетаза. Две молекулы аминолевулиновой кислоты конденсируются с образованием порфобилиногена Е: порфобилиногенсинтетаза. Четыре молекулы порфобилиногена конденсируются в тетрапиррольное соединение которое модифицируется в протопорфирин.

Заключительный этап — присоединение железа Е : феррохелатаза. Разрушение гемоглобина происходит в такой последовательности:. Билирубин с током крови доставляется в печень, где часть его этерифицируется при участии УТФ-глюкуронилтрансферазы.

Этерифицированный билирубин называется прямым связанным , а неэтерифицированный — непрямым свободным. Связанный билирубин выделяется с желчью в перстную кишку, где после ряда превращений под действием ферментов микрофлоры он превращается в стеркобилин и выделяется с калом или в уробилин и выделяется с мочой. Повышение содержания билирубина в крови — билирубинемия.

Он образуется в основном при дезамировании аминокислот. Этот процесс в основном протекает в нервной ткани, где очень важно обезвреживать аммиак.

Происходит в цикле мочевины или орнитиновом цикле. У большинства наземных позвоночных аммиачный азот выводится в виде мочевины, такие организмы называются уротелическими. Костные рыбы - аммониотелические организмы, они выделяют азот непосредственно в виде аммиака. Наземные рептилии и птицы вводят азот в виде мочевой кислоты - это урикотелические организмы. Процесс образования мочевины протекает в печени и состоит из цикла реакций Кребс и Хенселяйт, Называется цикл мочевины или орнитиновый цикл.

Е: карбамоилфосфатсинтетаза ;. Катализирует реакцию Е: аргининсукцинатсинтаза;. Орнитин вновь включается в цикл. Мочевина — безвредное соединение и выводится из организма с мочей. Бышевский А. Кнорре Д. Биологическая химия.

Ленинджер А. Пустовалова Л. Степанов В. Молекулярная биология. Данные продукты в свою очередь идут: 1 на синтез белков микрофлоры рубца; 2 поступают в кровь и идут на энергетические нужды. Синтез гемоглобина включает в себя образование глобина и гема. Глобин синтезируется как и все белки. Киренского

Ферменты пищеварения

Вход Регистрация. Поиск по сайту. Учебные заведения. Проверочные работы. Отправить отзыв.

Справочник химика 21

БЕЛКИ - полимеры, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидной связью. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот и простейших полипептидов, из которых в дальнейшем клетками различных тканей и органов, в частности печени, синтезируются специфические для них белки. Синтезированные белки используются для восстановления разрушенных и роста новых клеток, синтеза ферментов и гормонов. Основной строительный материал в организме. Являются переносчиками витаминов, гормонов, жирных кислот и др. Обеспечивают нормальное функционировании иммунной системы. Обеспечивают состояние "аппарата наследственности".

Обмен белков

В более широком смысле пищеварительными ферментами также называют все ферменты, расщепляющие крупные обычно полимерные молекулы на мономеры или более мелкие части. Пищеварительные ферменты находятся в пищеварительной системе человека и животных. Кроме этого, к таким ферментам можно отнести внутриклеточные ферменты лизосом. Эти ферменты вырабатываются такими железами, как слюнные железы , железы желудка, поджелудочная железа и железы тонкой кишки. Часть ферментативных функций выполняется облигатной кишечной микрофлорой. По субстратной специфичности пищеварительные ферменты делятся на несколько основных групп:. Слюнные железы секретируют в полость рта альфа-амилазу птиалин , которая расщепляет высокомолекулярный крахмал до более коротких фрагментов и до отдельных растворимых сахаров декстрины , мальтоза , мальтриоза.

У взрослого человека пищевые белки в неизмененом виде не всасываются. Только у новорожденного в первые дни жизни цельные белки молока поступают из кишечника в кровь , о чем свидетельствует появление в плазме ребенка материнских глобулинов , которые обеспечивают иммунитет.

ПОСМОТРИТЕ ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Белки: из чего состоит все живое на Земле

Всасывание белков

Глава IV. Важный критерий пищевой ценности белков — доступность аминокислот. Аминокислоты большинства животных белков полностью высвобождаются в процессе пищеварения. Исключение составляют белки опорных тканей коллаген и эластин. Белки растительного происхождения перевариваются в организме плотоядных плохо, так как содержат много волокон и иногда ингибиторы протеаз соя, горох.

.

.