Ферменты сложные и простые

Глава IV. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты далее Ф или энзимы Е.

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

Справочник химика 21

Карта сайта. Лаборатория химии ферментов Лаборатория хемотаксономии растений Лаборатория биотехнологии Лаборатория морской биохимии Лаборатория физико-химических методов исследований Контрольно-аналитическая лаборатория. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула белковая глобула обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Последовательность аминокислот в белке определена геном и зашифрована в генетическом коде. Хотя это генетическое кодирование определяет 20 "стандартных" аминокислот, расположение их в белке протеине дает возможность создания бесчисленного количества разных протеинов.

Белки могут работать совместно, для того чтобы достигнуть определенной функции, и они часто связываются для того чтобы сформировать стабилизированный комплекс. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. При синтезе белка на рибосоме, новые аминокислоты присоединяются к C-концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N-конца.

Белки длиной от 2 до аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации - протеинами, хотя это деление весьма условно. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка.

Эта информация представлена в виде поcледовательности нуклеотидов, причем одной аминокислоте соответсвует одна или несколько последовательностей из трех нуклеотидов - так называемых триплетов или кодонов. То, какая аминокислота соответствует данному кодону в мРНК определяется генетическим кодом, который может несколько отличаться у разных организмов.

Гомологичные белки выполняющие одну функцию и предположительно имеющие общее эволюционного происхождение, например, гемоглобины разных организмов имеют во многих местах цепи различные аминокислотные остатки, называемые вариабельными, в противоположность инвариантным, общим остаткам. По степени гомологии возможна оценки эволюционного расстояния между таксонами. Простые и сложные белки Выделяют простые белки протеины и сложные белки протеиды. Простые белки содержат только аминокислоты, связанные в цепочку.

Сложные белки имеют также неаминокислотные группы. Многие белки эукариот, например, имеют полисахаридные цепи, которые помогают белку принимать нужную конформацию и придают дополнительную стабильность. Дисульфидные мостики также играют роль как элементы необходимые при принятии белком правильной 3-х мерной формы, и являются главным компонентом сложных белков. Но важно заметить, что в основном только эукариоты способны на синтезирование сложных белков протеидов , так как прокариоты не имеют достаточно компартментализации для создания дополнительных изменений, присутствующих в сложных белках, и даже если могут это делать в периплазматическом пространстве , то это случается либо редко, либо неэффективно.

Уровни структурной организации белков Кроме последовательности первичной структуры , крайне важна трехмерная структура белка, которая формируется в процессе фолдинга от англ.

Показано, что несмотря на огромные размеры молекул, природные белки имеют лишь одну конформацию, утратившие структуру белки теряют свои свойства. Спираль может быть построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот L или D , хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная.

Эти цепи обычно направлены N-концами в разные стороны антипараллельная ориентация. Для образования листов важны небольшие размеры R-групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин. Четверичная структура — субъединичная структура белка.

Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Ферменты, Фермент-субстратный комплекс и Энергия активации

Карта сайта. Лаборатория химии ферментов Лаборатория хемотаксономии растений Лаборатория биотехнологии Лаборатория морской биохимии Лаборатория физико-химических методов исследований Контрольно-аналитическая лаборатория. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула белковая глобула обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами.

Ферменты имеют белковую природу

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому, подобно белкам, ферменты делятся на простые и сложные. Простые ферменты состоят только из аминокислот — например, пепсин , трипсин , лизоцим. Сложные ферменты холоферменты имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот — апофермент , и небелковую часть — кофактор. Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут. Кофактор входит в состав активного центра, участвует в связывании субстрата или в его превращении.

3.Ферменты. Простые и сложные ферменты.

Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу. Ферментативная активность может регулироваться активаторами повышаться и ингибиторами понижаться. Наука о ферментах называется энзимологией , а не ферментологией чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков. Однако механизм этих явлений был неизвестен [3]. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени [4] и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожения Ю. Либиха , согласно которой все процессы брожения представлялись чисто химическими явлениями каталитического характера будто бы спиртовое брожение происходит вследствие того, что молекулярные колебания разлагающихся частиц дрожжей передаются сахару и сахар начинает распадаться на спирт и углекислый газ; таким образом дрожжи вызывают брожение не при жизни, а только после своей смерти [5]. Различные точки зрения о природе спиртового брожения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и механицистов М.

Важнейшей функцией белков является каталитическая, ее выполняет определенный класс белков — ферменты. В организме выявлено более ферментов.

По строению ферменты делятся на простые однокомпонентные и сложные двухкомпонентные. Простой фермент состоит только из белковой части; в состав сложного фермента входит белковая и небелковая составляющие. Иначе сложный фермент называют холоферментом. Белковую часть в его составе называют апоферментом , а небелковую - коферментом.

В природе существуют как простые, так и сложные ферменты.

.

Комментариев: 1

  1. bella1967:

    Кирьянов, а с чего вы решили – что холестерин из пищи – неопасен ?